酶 一，酶的命名与分类 1.酶的命名 (1) 习惯命名法 1, 根据其催化底物来命名；2, 根据所催化反应的性质来命名；3,结合上述两个原则来命名，4, 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 (2) 国际系统命名法 国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字 例如：习惯名称: :谷丙转氨酶 系统名称: 丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸+丙酮酸→α-酮戊二酸 + 丙氨酸 2. 酶的分类 (1) 水解酶 hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶 及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： R-COOCH2CH3 → RCOOH+ CH3CH2OH (2) 氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。(3) 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另 一个底物的分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。(4) 裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其 逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反应。(5) 异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的 重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。(6) 合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，能够催化 C-C、C-O、C-N 以及 C-S 键的 形成反应。这类反应必须与 ATP 分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ?B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸+ CO2 → 草酰乙酸(7)核酸酶（催化核酸）ribozyme核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应◆辅酶辅酶 coenzyme coenzyme和金属离子和金属离子根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类：单纯蛋白酶它们的组成为单一蛋白质. 结合蛋白酶某些酶，例如氧化- -还原酶等，其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分.结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及金 属离子(或辅因子 cofactor) 。酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。单纯的酶蛋白无催化 功能起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化还原反 还或基团转移反应。大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理 功能与辅酶的作用密切相关。二，维生素与辅酶 维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类有机物质。分为脂溶性和水溶性两大其中脂溶性维生素在体内可直接参与代 谢的调节作用，水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用 ◆ 水溶性维生素与辅酶 (1) 维生素 PP 烟酸和烟酰胺，在体内转变为辅酶 I I 和辅酶 II 。能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎。( NAD+ (烟酰胺 -腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶 I) 和 NADP+(烟酰 胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸又称为辅酶 II)是维生素烟酰胺的衍生物，功能：是多种重要脱氢酶的辅酶。(2) 核黄素 VB2 核黄素c(维生素 B2)由核糖醇和 6、7- 二甲基异咯嗪两部分组成。缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等 FAD (黄素--腺嘌呤二核苷酸和FMN(黄素单核苷酸)是核黄素(维生素 B2)的衍生物，功能：在脱氢酶催化氧化还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。(3)泛酸和辅酶A(CoA)维生素(B3) 泛酸是由α,γ-二羟基 -β二甲基丁酸和一分子β- 丙氨酸缩合而成。辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前体是维生素(B3) 泛酸。功能是传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。(4)叶酸和四氢叶酸 (FH4或THFA)四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，维生素 B11)。四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，-CH3,等的载体，参与多种生物合成过程。(5) 硫胺素和焦磷酸硫胺素 (TPP) 硫胺素 (维生素 B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏时 表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶，它的前体是硫胺素（维生素 B1)。功能：是催化酮酸的脱羧反应 (6)吡哆素和磷酸吡哆素吡多素(维生素 B6)包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡多素是转氨酶的辅酶，转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互转换，起转移氨基的作用。(6)生物素生物素是羧化酶的辅酶，它本身就是一种B族维生素B7。CH3,-CH2,-CHO生物素的功能是作为 CO2 的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用(7)维生素B12辅酶维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(要为甲基)的变位反应。 （ 9）硫辛酸硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。是 6,8- 二硫辛酸，有两种形式，即即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）(10)辅酶辅酶Q(CoQ)辅酶Q又称为泛醌，广泛存在与动物和细菌的线粒体中辅酶Q的活性部分是它的醌环结构，主要功能是作为线粒体呼吸链氧化还原酶的辅酶，在酶与底物分子之间传递电子 ●维生素C在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。◆ 脂溶性维生素 维生素 A,D,E,K A,D,E,K 均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中通常与脂肪一起存在，吸收它们，需要脂肪和胆汁酸。1、维生素AP116夜盲症（干眼病皮肤干燥脱发）夜盲症（脱发） A1,A2两种，维生素A1又称为视黄醇， A2 称为脱氢视黄醇。是不饱和一元醇类。 2,维生素D软骨病抽筋 钙化醇，固醇类化合物，主要有 D2,D3,D4,D5。其中D2,D3 活性最高。生物体内，D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏和肾脏中进行羟化和肾脏中进行羟化后，形成1，25-二羟基维生素D。其中1，25-二羟基维生素D3是生物活性最强的。3维生素E习惯性流产生育酚，目前发现的有6种，其中α，β，γ，δ四种有生理活性。4维生素K促凝血2-甲基萘醌的衍生物。3 种 K1,K2,K3。K3 是人工合成的。P116-119★辅酶在酶促反应中的作用特点 辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性） ，而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性） 。transglutaminase ★ 酶分子中的金属离子 根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激酶。在金属酶中如 酶蛋白与金属离子结合紧密。如 Fe2+/ Fe3+、Cu+/Cu3+ 、Zn2+、Mn2+、Co2+等。金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子，原子或功能团。 ★金属酶中的金属离子与配体 129★酶促反应的速率和影响因素米氏方程定量描述酶促反应速率和底物浓度直接的关系典型酶促反应：E+S→ ES→ P+E V=Vmax×[S]/Km+[S]Km米氏常数x[S]反映了酶促反应速率和底物浓度之间的关系p132 ① 底物浓度低时，反应速率与底物浓度成正比，表现为一级反应特 征。 ② 底物浓度达到一定值，几乎所有酶都与底物结合后，反应速率达到最大值（Vmax）此时再增加底物浓度，反应速率也不再增加，表现为零级反应。③反应速度等于最大速率一半时，V=1/2Vmax，Km+[S]=2[S],Km=[S] 即米氏常数等于反应速率最大值一半时底物的浓度 单位 mol.L-1 不同的酶具有不同的米氏常数 米氏常数是酶的一项重要的物理常数 它表示酶与底物之间的亲和程度：越大亲和程度越小，它表示酶与底物之间的亲和程度：Km 越大亲和程度越小，酶催化活亲和程度越大。性越低反之则酶活性越大亲和程度越大★米氏常数的求法双倒数作图法 即 V=Vmax×[S]/Km+[S] 两边双倒数 p132 1/v=Km/vmax×1/[S]+1/vmax 以 1/v 对 1/[S]作图绘制直线 外延至与横轴相交 横轴截距 1/Km 这就是倒数作图法 影响酶促反应的其它因素 P132 PH （最适 PH）温度（最适温度动物35-40植物40-50细菌70）
◆ 酶的结构及催化作用机制（一） 酶分子的结构特点 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。结合部位决定酶的专一性 2．催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。活性中心。催化部位决定酶所催化反应的性质。3 调控部位 Regulatory site 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用（二）酶活性中心及酶活性中心的必需基团主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基 酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚 羟基等。 （三） 酶活性中心的测定方法 P134-135 分子水平研究酶作用机制，对酶进行模拟或调控的基础。① 切除法 用专一水解酶切除酶分子肽链中的部分，测其余部分的活性，其余部分有活性那么该切除部分并非活性中心，继续进行切 除测定，反之则是活性中心。transglutaminase ② 化学修饰法 ③ X 射线衍射法 ④ 基因定点突变技术（四）酶与底物分子的相互作用135-136 。1，酶与底物分子间的作用力静电引力氢键疏水键2，酶与底物分子相互作用的形式 邻近效应和定向效应 136 与反应过渡态的结合作用 好的底物不一定与酶有很好的亲和力但是其过渡态一定与酶有很强的结合能力（共价结合 非共价结合）3，多功能催化作用酶活中心一般有多个催化基团 4，酶催化作用学说锁钥理论诱导契合学说手性催化作用机制锁钥学说认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样科学家后来发现,当底物与酶结合时,酶分子上的某些基团常常发生明显的变化。另外,酶常常能够催化同一个生化反应中正逆两个方向的反应。因此“锁和钥匙学说”把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合实际的。诱导契合学说 认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱 导才形成了互补形状. 三点结合的催化理论认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。
